En enda molekyl kan bli ett kvantsensorverktyg för att avbilda proteiner

Genombrottet angriper ett centralt problem för molekylära kvantsensorer: deras kvanttillstånd försvinner vanligtvis för snabbt för att kunna användas i praktiska mätningar. Genom att förlänga koherensen till omkring 400 mikrosekunder och kombinera den med en mekanisk avläsning via nanotrådar öppnar forskarna en möjlig väg mot att avbilda enskilda proteiner på molekylär nivå .

Därför är kvantkoherensen avgörande

Molekylära spinn – kvanttillstånd som kan bära information om det som ska mätas – förlorar vanligtvis sin koherens på mindre än cirka 10 mikrosekunder. Det är ofta för kort tid för att hinna genomföra användbara mätningar .

Forskarna använde därför två centrala tekniska lösningar:

• En modifierad XYXY-sekvens för avkoppling av dipolinteraktioner. Sekvensen dämpar interaktioner mellan elektroner över ett brett spann av kontrollfält. Det förlängde koherenstiden till omkring 400 mikrosekunder, ungefär 60 gånger längre än med standardiserade spineko-tekniker i samma system .
• Mekanisk avläsning med nanotrådar. Till skillnad från diamantbaserade NV-sensorer, som använder optisk avläsning, registrerar SQUINT kvantsignalen mekaniskt. Nanotrådarna är omkring 100 nanometer i diameter, ungefär i storleksordningen av ett virus, och 20 mikrometer långa, vilket är jämförbart med diametern hos ett mänskligt hårstrå .

Enligt Sahand Tabatabaei, doktorand vid IQC och förstaförfattare till studien, var en av de största utmaningarna att hålla OX063-spinnen koherenta tillräckligt länge för att de skulle kunna fungera som sensorer .

En sensor som kan komma närmare målet

Trityl-OX063 är inte inlåst i ett kristallgitter på samma sätt som kvävevakanssensorer i diamant, så kallade NV-center. Molekylen kan i stället kemiskt fästas vid eller placeras inom några nanometer från den molekyl som ska undersökas .

Den närheten kan ge en viktig fördel: sensorn kan placeras med större precision intill sitt mål och därmed mäta mycket små magnetiska förändringar på molekylär nivå. Den mekaniska avläsningen med nanotrådar gör det dessutom möjligt att arbeta närmare målobjektet än vad diamantbaserade sensorer normalt tillåter .

Vad kan tekniken betyda för proteiner och läkemedel?

Dagens metoder för molekylär avbildning bygger ofta på stora prov och genomsnitt över många identiska molekyler. Det gör det svårt att se den individuella strukturen hos ett enda protein. SQUINT skulle på sikt kunna mäta den magnetiska miljön kring enskilda atomer i ett protein och därigenom bidra till direkt strukturell kartläggning på molekylär nivå .

Det kan få betydelse för bland annat:

• Strukturstudier av enskilda proteiner: Forskare skulle kunna undersöka hur ett specifikt protein är uppbyggt, snarare än att enbart studera ett genomsnitt av många proteinmolekyler .
• Läkemedelsutveckling: Mer detaljerade bilder av enskilda proteiner kan ge bättre förståelse för hur sjukdomar uppstår på molekylär nivå och hur läkemedelskandidater binder till sina mål. Det kan i sin tur bidra till utvecklingen av mer träffsäkra behandlingar .
• Flexibel placering av sensorn: Eftersom trityl-OX063-molekylerna inte behöver sitta fast i ett kristallgitter kan de placeras nära det objekt som ska mätas .

Det handlar fortfarande om en forskningsplattform, inte om en färdig metod för klinisk diagnostik eller läkemedelsdesign. Men den kan ge forskare ett nytt sätt att ställa biologiska frågor som är svåra att besvara med klassiska mätmetoder.

Nästa steg: från tio spinn till ett enda

SQUINT-sensorn kan redan upptäcka det magnetiska tillståndet hos omkring 10 kärnspinn . Det är ännu inte samma sak som att avläsa ett helt protein atom för atom, men forskningsledaren Raffi Budakian säger att gruppen ser en tydlig väg mot känslighet för enskilda spinn – ett avgörande steg för att kunna kartlägga enskilda molekylers struktur .

Om den utvecklingen lyckas kan molekylära kvantsensorer bli ett verktyg för att undersöka biologiska processer på en detaljnivå som hittills varit svår att nå.