La singola molecola che vede dentro le proteine: il nuovo sensore quantistico dell'Università di Waterloo

La sfida della coerenza e la soluzione

Gli spin molecolari, gli stati quantistici che trasportano le informazioni di rilevamento, in genere perdono coerenza in meno di circa 10 microsecondi — un tempo troppo breve per effettuare misurazioni utili . Il team di Waterloo ha risolto il problema con due innovazioni chiave:

Una sequenza di disaccoppiamento dipolare XYXY modificata. Questa nuova sequenza di controllo sopprime le interazioni dipolari elettrone-elettrone in un'ampia gamma di campi di controllo, estendendo i tempi di coerenza a circa 400 microsecondi — circa 60 volte di più rispetto alle tecniche standard di spin echo nello stesso sistema . "Una sfida fondamentale era mantenere coerenti gli spin OX063 abbastanza a lungo da renderli utili come sensori", ha dichiarato Sahand Tabatabaei, dottorando presso l'IQC e primo autore dell'articolo .

Lettura meccanica basata su nanofili. A differenza della lettura ottica utilizzata nei sensori a centri NV del diamante, la piattaforma SQUINT rileva i segnali quantistici meccanicamente. Le sonde a nanofilo hanno un diametro di 100 nm (circa le dimensioni di un virus) e una lunghezza di 20 micron (circa il diametro di un capello umano) . Questo approccio di rilevamento meccanico è completamente nuovo per il sensing quantistico e consente di posizionare il sensore molto più vicino alle molecole bersaglio rispetto a quanto possibile con i sensori a diamante .

Implicazioni per l'imaging di singole proteine e la scoperta di farmaci

La capacità di posizionare una molecola sensore direttamente adiacente a un bersaglio — senza essere bloccati in un reticolo cristallino come i centri NV del diamante — conferisce al trityl-OX063 un fondamentale vantaggio di prossimità . I ricercatori prevedono diverse applicazioni promettenti:

• Mappatura strutturale di singole proteine. Le attuali tecniche di imaging molecolare richiedono campioni medi e non possono rivelare la struttura unica di una singola proteina. Questa tecnica potrebbe misurare l'ambiente magnetico di singoli atomi all'interno di una proteina, consentendo una mappatura strutturale diretta a livello molecolare .
• Scoperta di farmaci. L'imaging preciso di singole proteine potrebbe rivelare come le malattie si sviluppano a scala molecolare e come i candidati farmaci interagiscono con i loro bersagli, consentendo potenzialmente la progettazione di trattamenti più efficaci .
• Vantaggio di prossimità. Poiché le molecole di trityl-OX063 non sono bloccate in un reticolo cristallino, possono essere attaccate chimicamente o posizionate entro pochi nanometri dalla molecola bersaglio, offrendo un controllo a livello molecolare sul posizionamento del sensore che le piattaforme esistenti non possono eguagliare .

Stato attuale e prospettive future

Il sensore SQUINT è già in grado di rilevare lo stato magnetico di circa 10 spin nucleari . Il dott. Raffi Budakian, che ha guidato la ricerca, ha dichiarato che il team ha un percorso chiaro per raggiungere la sensibilità a singolo spin — il passaggio critico necessario per mappare la struttura di singole molecole . Il lavoro rappresenta un passo pratico verso l'utilizzo di sensori quantistici per rispondere a domande in biologia e medicina che sono state finora fuori portata con le tecniche classiche.