En enkelt molekylebaseret kvantesensor kan se ind i proteiner

Arbejdet adresserer en grundlæggende udfordring ved molekylære kvantesensorer: Deres kvantetilstande forsvinder normalt så hurtigt, at de er vanskelige at bruge til præcise målinger. Ved at forlænge kohærensen til cirka 400 mikrosekunder og kombinere det med en ny, nanowire-baseret aflæsning åbner forskerne en mulig vej til at undersøge individuelle proteiner på atomniveau – noget, der på længere sigt kan få betydning for lægemiddeludvikling og strukturel biologi .

Sådan løste forskerne kohærensproblemet

Molekylære spins er kvantetilstande, der kan indeholde den information, en sensor skal måle. De mister typisk deres kohærens på under cirka 10 mikrosekunder, hvilket er for kort tid til mange nyttige målinger . Waterloo-holdet brugte især to tekniske greb:

En modificeret XYXY-sekvens til dynamisk afkobling. Den nye kontrolsekvens dæmper vekselvirkninger mellem elektroner over et bredt område af kontrolfelter. Det forlængede kohærensen til omkring 400 mikrosekunder – omtrent 60 gange længere end med standardbaserede spin-ekko-teknikker i det samme system .

»En af de vigtigste udfordringer var at holde OX063-spinnene kohærente længe nok til, at de kunne fungere som sensorer,« siger Sahand Tabatabaei, ph.d.-studerende ved IQC og førsteforfatter på artiklen .

Mekanisk aflæsning med nanowires. I stedet for den optiske aflæsning, som blandt andet bruges i diamantbaserede NV-center-sensorer, registrerer SQUINT kvantesignalet mekanisk. Nanowire-sonderne er 100 nanometer i diameter – omtrent på størrelse med en virus – og 20 mikrometer lange, cirka på størrelse med diameteren af et menneskehår .

Denne mekaniske metode er ny inden for kvantesensorik og kan bringe sensoren tættere på målmolekyler end diamantbaserede sensorer .

Hvorfor det kan blive vigtigt for proteiner og medicin

Trityl-OX063-molekylerne er ikke bundet til et stift krystalgitter på samme måde som sensorer baseret på diamantens NV-centre. Derfor kan de i princippet kobles kemisk til eller placeres få nanometer fra et målmolekyle . Den tætte og fleksible placering giver flere mulige anvendelser:

• Kortlægning af enkeltproteiner: Mange nuværende billeddannelsesteknikker kræver store prøver og viser derfor gennemsnitsstrukturer. Den nye metode kan potentielt måle det magnetiske miljø omkring individuelle atomer i ét protein og dermed skabe et direkte strukturelt kort på molekylært niveau .
• Lægemiddeludvikling: Mere præcise målinger af enkeltproteiner kan give forskere bedre indblik i, hvordan sygdomme udvikler sig på molekylært niveau, og hvordan lægemiddelkandidater binder sig til deres mål . Det kan på sigt bidrage til udviklingen af mere effektive behandlinger.
• Kontrolleret sensorplacering: Fordi molekylerne ikke er låst fast i en krystalstruktur, kan forskerne få større kontrol over afstanden mellem sensoren og det molekyle, der skal undersøges .

Det er dog vigtigt, at teknologien stadig befinder sig på et tidligt udviklingsstadie. Den nuværende SQUINT-sensor kan registrere den magnetiske tilstand af omkring 10 kernespins . Ifølge forskningsleder Raffi Budakian har teamet en klar vej mod enkelt-spin-følsomhed – det afgørende næste skridt, hvis strukturen af enkeltmolekyler skal kunne kortlægges .

Et skridt mod molekylær billeddannelse

Resultatet er derfor ikke endnu et færdigt værktøj til at afbilde individuelle proteiner, men et teknologisk gennembrud, der bringer målet tættere på. Ved at kombinere langvarig kvantekohærens med mekanisk aflæsning i nanoskala viser Waterloo-forskerne, hvordan molekylære kvantesensorer kan bruges til biologiske og medicinske spørgsmål, som klassiske målemetoder har haft svært ved at besvare.